mitocondrias

Las mitocondrias son los orgánulos celulares encargados de suministrar la mayor parte de la energía necesaria para la actividad celular. Actúan, por lo tanto, como centrales energéticas de la célula y sintetizan ATP a expensas de los carburantes metabólicos (glucosa, ácidos grasos y aminoácidos). La mitocondria presenta una membrana exterior permeable a iones, metabolitos y muchos polipéptidos. Eso es debido a que contieneproteínas que forman poros llamados porinas o VDAC (canal aniónico dependiente de voltaje), que permiten el paso de moléculas de hasta 10 kD y un diámetro aproximado de 20 Å.

ciclo de krebs

El ciclo de Krebs (también llamado ciclo del ácido cítrico ociclo de los ácidos tricarboxílicos) es una ruta metabólica, es decir, una sucesión de reacciones químicas, que forma parte de la respiración celular en todas las células aeróbicas. En células eucariotas se realiza en la mitocondria. En lasprocariotas, el ciclo de Krebs se realiza en el citoplasma, específicamente en el citosol.

En organismos aeróbicos, el ciclo de Krebs es parte de la víacatabólica que realiza la oxidación de glúcidos, ácidos grasosy aminoácidos hasta producir CO₂, liberando energía en forma utilizable (poder reductor y GTP).

El metabolismo oxidativo de glúcidos, grasas y proteínasfrecuentemente se divide en tres etapas, de las cuales, el ciclo de Krebs supone la segunda. En la primera etapa, los carbonos de estas macromoléculas dan lugar a moléculas deacetil-CoA de dos carbonos, e incluye las vías catabólicas de aminoácidos (p. ej. desaminación oxidativa), la beta oxidaciónde ácidos grasos y la glucólisis. La tercera etapa es lafosforilación oxidativa, en la cual el poder reductor (NADH yFADH₂) generado se emplea para la síntesis de ATP según la teoría del acomplamiento quimiosmótico.

El ciclo de Krebs también proporciona precursores para muchas biomoléculas, como ciertos aminoácidos. Por ello se considera una víaanfibólica, es decir, catabólica y anabólica al mismo tiempo.

El Ciclo de Krebs fue descubierto el por el alemán Hans Adolf Krebs, quien obtuvo el Premio Nobel.

piruvato

El ácido pirúvico (ver otros nombres en la tabla) es un ácido alfa-ceto que tiene un papel importante en los procesos bioquímicos. El anión carboxilato del ácido pirúvico se conoce como piruvato.

fase II

II FASE: Oxidación de las dos moléculas de gliceraldehído 3 fosfato hasta piruvato con la obtención de ATP.

FASE I: En la primera fase de la glucolisis se dan 4 pasos:
1.1. Una molécula de glucosa + 1 ATP se convierte en glucosa 6-PO4 + ADP
1.2. La glucosa 6-PO4 de desdobla hasta fructosa 6-PO4.
1.3. La fructoda 6-PO4 + ATP es desdoblada hasta fructosa 1,6-bisPO4 + ADP.
1.4. La Fructosa 1,6-bisPO4 se convierte en una molécula de gliceraldehído 3-PO4 + dihidroxiacetona PO4, la cual es convertida en otra molecula de gliceraldehído 3-PO4.

Por eso en esta fase se dice que por cada mol de glucosa se gastan dos ATP y se formas dos ADP y dos moleculas de gliceraldehído 3-PO4.

FASE II: se dan 5 reacciones y cada mol de gliceraldehído 3-PO4 se convierte hasta piruvato.
2.1. El gliceraldehído 3-PO4 + NAD + Pi se transforma hasta 1,3 difosfoglicerato + NADH + H.
2.2. El 1,3 difosfoglicerato + ADP se convierte en 3-fosfoglicerato + ATP.
2.3. El 3-fosfoglicerato es deshidratado hata 2-fosfoglicerato.
2.4. El 2-fosfoglicerato es nuevamente deshidratado hasta fosfoenolpiruvato.
2.5. Finalmente el fosfoenolpiruvato + ADP es convertido hasta piruvato + ATP.

En resumen, en esta fase se producen 2 ATP por cada molecula de gliceraldehído 3-PO4 y un piruvato, pero como tenemos dos moleculas de Gliceraldehído 3-PO4 se producen 4 ATP y 2 piruvatos.

En síntesis, se gastan 2 ATP en la primera fase de la glucolisis pero se producen 4 en la segunda fase, por eso la ganancia de ATP en la glucolisis es de 2 ATP, es decir 15 Kilocalorias por mol de glucosa.

La reacción estequiométrica de la glucólisis es:

C6H12O6 + 2 NAD(+) + 2 ADP + 2Pi -----------> 2CH3COCOO + 2 NADH + 2ATP.

fase I

La glucolisis es el proceso de obtención de energía apartir de la glucosa! entonces esta glucosa se degrada en piruvato con ganancia neta de dos moleculas de ATP y tranferencia de hidrogeno.

Primera fase: es la fase de inversion de energia, por q a la glucosa q entrase le sucede dos reacciones de fosforilacion(se le transfieren grupos fosfato de atp al azucar con fin de q su estructura se desintregue en dos cadenas de 3 carbonos y no de 6 q es la glucosa lo resultante es fructosa 1,6 bisfosfato)

glucosa+2ATP-->2g3p(glucosa de 3 carbonos fosforilada)+2ADP

Segunda fase: cada molecula g3p se convierte en piruvato se oxida y sus electrones van a NAD q queda como NADH q mas tarde se empleara para formar energia(ATP)(como son dos cadenas de 3 carbonos ps generan a 2 NAD)del piruvato formado se genera ATP .

en ña primera fase se emplean 2 ATP pero en la segunda se genran 4 ATP por tanto la ganacia neta de ATP son dos moleculas.

2 G3P+ 2 NAD + 4 ADP--------> 2 piruvatos +2 NADH + 4 ATP

azucares

Se denomina técnicamente azúcares a los diferentes monosacáridos, disacáridos y polisacáridos, que generalmente tienen sabor dulce, aunque a veces se usa incorrectamente para referirse a todos los glúcidos.

En cambio, se denomina coloquialmente azúcar a la sacarosa, también llamado azúcar común o azúcar de mesa. La sacarosa es un disacárido formado por una molécula de glucosa y una de fructosa, que se obtiene principalmente de la caña de azúcar o de la remolacha azucarera.

Los hidratos de carbono son elementos primordiales, y están compuestos solamente por carbono, oxígeno e hidrógeno.

carbohidratos

Los glúcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o sacáridos (del griego σάκχαρον que significa "azúcar") son moléculas orgánicas compuestas porcarbono, hidrógeno y oxígeno. Son solubles en agua y se clasifican de acuerdo a la cantidad de carbonos o por el grupo funcional aldehído. Son la forma biológica primaria de almacenamiento y consumo de energía. Otras biomoléculas energéticas son las (lipidos) grasas y, en menor medida, las proteínas y los ácidos nucleicos.

El término "hidrato de carbono" o "carbohidrato" es poco apropiado, ya que estas moléculas no son átomos de carbono hidratados, es decir, enlazados a moléculas de agua, sino que constan de átomos de carbono unidos a otros grupos funcionales. Este nombre proviene de la nomenclatura química del siglo XIX, ya que las primeras sustancias aisladas respondían a la fórmula elemental C_n(H₂O)_n(donde "n" es un entero=De 3 en adelante; según el número de átomos). De aquí que el término "carbono-hidratado" se haya mantenido, si bien posteriormente se vio que otras moléculas con las mismas características químicas no se corresponden con esta fórmula. Además, los textos científicos anglosajones aún insisten en denominarlos carbohydrates lo que induce a pensar que este es su nombre correcto. Del mismo modo, en dietética, se usa con más frecuencia la denominación de carbohidratos.

Los glúcidos pueden sufrir reacciones de esterificación, aminación, reducción,oxidación, lo cual otorga a cada una de las estructuras una propiedad especifica, como puede ser de solubilidad.

proteinas

Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρωτεῖος ("proteios"), que significa "primario" o del diosProteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladora (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).¹

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

• Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno),
• Inmunológica (anticuerpos),
• Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina),
• Contráctil (actina y miosina).
• Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico),
• Transducción de señales (Ej: rodopsina)
• Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)

Las proteínas están formadas por aminoácidos los cuales a su vez están formados por enlaces peptídicos para formar esfingocinas.

Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejidoy un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

aminoacidos

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a ungrupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada Radical alquilo o arilo) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.

clases de enzimas

• EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD⁺, NADP⁺, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción catalítica.Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.

• EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos: transaminasas, quinasas.

• EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva de hidro → 'agua' y lisis → 'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

• EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H₂O, CO₂ y NH₃ para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas, liasas.

• EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).

• EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

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enzimas

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones bioquímicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las célulasnecesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG^‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas.No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa). También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por latemperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción de jeans o producción debiocombustibles.

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